Презентация, доклад на тему Амины, когда переходила на другой учебник

аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу –COOH, связанные с углеводородным радикалом

например. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов. Всего существует 21 аминокислота, из них девять - так называемые “существенные” (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют “несущественными”. К существенным относятся гистидин, изолеуцин, леуцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты поступают в организм с мясом, рыбой, яйцами и молочными продуктами.

молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Общие химические свойства

но в основном (около двух третей) в производстве кормов для животных. В наше время производство кормов для животных является одной из самых прибыльных отраслей, а аминокислоты входят в состав самых разнообразных кормов.

Примение

хиральности молекул, проявляется способностью некоторых веществ поворачивать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Оптическая изомерия свойственна молекулам органических веществ, не имеющим плоскости симметрии, которые относятся друг к другу как предмет к своему зеркальному отражению.

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Треонин

между оптически неактивными веществами или рацематами (которыми, видимо, были представлены органические молекулы на древней Земле) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно. выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним "приспособились" соответствующие ферменты.

Оптическая изомерия несимметричных молекул

и L. Эти формы химически идентичны, однако имеют структурные различия, которые заключаются в том, что одна форма является зеркальным отражением другой. Характерно, что белковые цепочки не могут образовываться из комбинации D и L форм - почти каждая молекула протеина в нашем теле производится исключительно из L формы. В то же время D формы, как натуральные, так и синтетические, обладают некоторым терапевтическим эффектом.

Эти формы, L и D, зеркально-симметричны: в них массивный боковой радикал (R) и Н-атом, стоящие при a-углероде (Сa) аминокислоты, меняются местами

α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

Лейцин (Leu, L)
Лизин (Lys, K)
Метионин (Met, M)
Пролин (Pro, P)
Серин (Ser, S)
Тирозин (Tyr, Y)
Треонин (Thr, T)
Триптофан (Trp, W)
Фенилаланин (Phe,F)
Цистеин (Cys, C)
Cеленцистеиновая

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных. В последнее время к стандартным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).

глицин,
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: аспарагин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

По R-группам

аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)
Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

I

Класс II

аланин, глицин, пролин, гистидин, треонин, серин, аспарагин, аспарагиновая кислота, лизин, фенилаланин

Метионин Лейцин Изолейцин Валин
Заменимые: Тирозин Цистеин Гистидин Аргинин Глицин Аланин Серин Глутамат Глутамин Аспартат Аспарагин Пролин

Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей.

которые содержат очищенные или кристаллические аминокислоты. Это аминокислоты, которые уже изначально переварены или расщеплены синтетическим путем. Однако вопреки заявлениям некоторых экспертов, потребление аминокислот в свободной форме - не лучший вариант получения протеина, необходимого для строительства новой мышечной ткани и поддержания тела в здоровом состоянии. Тем не менее, в некоторых обстоятельствах эти аминокислоты могут быть полезны, скажем, для достижения так называемых “специфических эффектов”. К примеру, некоторые аминокислоты, такие как триптофан и тирозин, оказывают прямое воздействие на нейротрансмиттеры. Потребление таких аминокислот в свободной форме, как глютамин и аргинин, способствуют повышению выработки гормона роста.

глютамин

аргинин

|
Cl
СН2-СООН + NH3 → СН2-СООН
| |
Сl NH2

Способы получения

гидролиз белков

Промышленный:

Лабораторный