Презентация, доклад на тему Аминокислоты. Акцент на белки и на классификацию. Для профиля

аминные группы.

их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.
3. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
4. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонинВсе входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцинВсе входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.
Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (которыми, видимо, были представлены органические молекулы на древней Земле) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно. выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним "приспособились" соответствующие ферменты.

глицин
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: аспарагин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

валин, глицин, изолейцинМоноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серинОксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислотаМоноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагинАмиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: аргининДиаминомонокарбоновые: аргинин, гистидинДиаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеинСеросодержащие: цистеин (цистинСеросодержащие: цистеин (цистин), метионин
Ароматические: фенилаланинАроматические: фенилаланин, тирозин
Гетероциклические: триптофанГетероциклические: триптофан, гистидинГетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)
Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

тирозин
Класс II:
аланин, глицин, пролин, гистидин, треонин, серин, аспарагин, аспарагиновая кислота, лизин, фенилаланин