Презентация, доклад по химии на тему Белки

других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток.

α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:
актин, миозин).

природу (пр.: инсулин, АКТГ).
6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят
мукопротеиды.

в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).
8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки
участвуют в процесса избирательного
узнавания(рецепторы).

которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.
К ним относятся:
валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.

Аланин

Валин Лейцин

Изолейцин Серин
Треонин
Цистеин

ЛИЗИН


АРГИНИН

АСПАРАГИН

АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА

ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА

ПРОЛИН

метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе COOH.

α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.

образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

за счет взаимодействия разных
полипептидных цепей

катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.

называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

(с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).