Презентация, доклад по химии Биологически важные вещества - белки

– это полимер, мономерами которого являются аминокислоты, соединенные пептидной связью.

ЧТО ТАКОЕ БЕЛОК?

с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

H OH

Аминокислоты являются амфотерными соединениями
(в растворе они могут выступать как в роли кислот,
так и оснований)

NH2 – аминогруппа
(щелочные)

COOH – карбоксильная группа
(кислотные свойства)

R – радикал

R1

O

H C C C

H NH2 OH

Основными структурными компонентами белков являются аминокислоты.

- NH2 аминогруппа

- СООН карбоксильная группа

Аминокислоты различаются только радикалом.
Всего существует 20 аминокислот.

– COOH =
NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

Связь – CO – NH – между аминокислотами называется пептидной.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом: карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи и молекулы воды.

простые

Содержат только остатки аминокислот

Содержат еще и небелковую часть

Железо в гемоглобине крови…
фосфор в казеине молока….

сложные

комбинаций (~2*1018)


заменимые незаменимые
могут в организме
синтезироваться не образуются,
в организме их получают с пищей
(лизин, валин, лейцин, изолейцин, агргинин фенилаланин, триптофан,
и др. тирозин, метионин, треонин)

Белки – это биополимеры полимеры, мономерами которых являются аминокислоты

полипептидная цепочка из аминокислот. Связь между аминокислотами — пептидная.

поддерживается водородными связями,
каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной.

-CO-

-NH-

Шаг - 0,544 нм.

Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной структуры в спираль или в гармошку за счет водородных связей между соседними витками или звеньями

в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. спираль, скрученная в спираль). Третичная структура поддерживается связями, возникающими между функциональными группами радикалов
- Дисульфидные мостики (-S-S-)
- Сложноэфирные мостики между (-COOH) и (- OH).
- Солевые мостики между (-COOH) и (-NH2).

одно целое.
Полипептидные цепи соединяются водородными, ионными,гидрофобными связями.
Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.

Пространственная структура определяет химические и биологические свойства белков!

или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей

гормоны

Двигательная –Все виды движения

Структурная -материал клетки

Энергетическая -снабжают организм энергией

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Резервная –
запас питательных веществ

до мышц и связок.

Структурная функция

организма (1 г белка - 17, 2 кДж энергии)

веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами.

контролирует рост и развитие организма как животных, так и человека. Основной дефект развития организма человека и животных, в условии недостаточности соматотропина – задержка роста костей.
Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей.

газ от тканей в легкие.  В крови есть специальные транспортные белки – альбумины, которые переносят различные вещества. Сывороточный альбумин крови переносит как биологические активные вещества, так и жирные кислоты, и липиды.

80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%. Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.