Презентация, доклад по химии на тему Ферменты (СПО)

химические реакции

Пространственная структура молекулы глюкоамилазы

и небелковой (кофермент) части
 

структуры апофермента.
Служит как посадочная площадка для закрепления субстрата на ферменте.

эту роль обычно выполняет коферментная группа.
Активный центр служит для изменения субстрата.

фермента и т.о. регулирующий активность фермента.
Роль аллостерического фактора могут выполнять исходные вещества, продукты реакции, гормоны, витамины.

нестойкого фермент-субстратного комплекса между субстратом и посадочной площадкой.
II стадия: изменение субстрата в результате его взаимодействия с активным центром фермента.
III стадия: отщепление измененного субстрата и освобождение фермента для дальнейшей работы.

субстрату.
Каждый фермент контролирует строго определенную реакцию.
2. Высокая каталитическая активность. (Одна молекула каталазы за одну минуту ускоряет расщепление 5 млн молекул перекиси водорода).

происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности.
При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции.
Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента.
Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С.

при значениях рН, близких к нейтральным.
Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде.
Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5.
В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике.

ферментов.
Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-.
В результате действия катионов субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.
Ингибиторы тормозят действие ферментов.

Специфическое ингибирование Блокируется работа данного фермента путем нарушения работы одного или нескольких центров фермента.

Неспецифическое ингибирование
Работа фермента нарушается из-за нарушения его структуры, как любого белка.
Так действуют кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов. Происходит либо денатурация белка-фермента, либо временное нарушение его структуры

от него водорода

Анаэробные дегидразы
Работают в условиях недостатка кислорода

Аэробные дегидразы
Работают в присутствии кислорода

Оксидазы

Окисляют субстрат в результате воздействия переноса электронов, либо ускоряя взаимодействие субстрата кислородом.

радикалов.
Например: аминотрансферазы контролируют перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту.
Они необходимы для синтеза заменимых аминокислот.

участием воды.
Например: липаза контролирует гидролиз сложноэфирных связей, образованных ВЖК.
Под ее воздействием жир в организме подвергается гидролизу до глицерина и ВЖК.

альдолазы ускоряют разрыв углерод-углеродных связей с образованием альдегидной и спиртовой сруппы.

в глюкозу и наоборот.

за счет энергии АТФ.
Например: цитратсинтетаза ускоряет синтез лимонной кислоты.

на группы:
Пищеварительные – расщепляют компоненты пищи на простые соединения, которые всасываются стенками кишечника, попадают в кровь и продолжают свой путь до клеток.
Данные ферменты содержаться на всем протяжении пищеварительного тракта.

Амилаза расщепляет сложные сахара (крахмал) до простых, сахарозы и мальтозы, которые затем могут участвовать в процессах жизнедеятельности организма; протеазы регулируют расщепление белков до аминокислот.

на группы:
2. Метаболические – отвечают за обменные процессы, протекающие внутри клетки.
Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки (окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот).
К ним относятся: аденилатциклазы (регулируют энергетический обмен), протеинкиназы и протеиндефосфотаза (участвуют в процессе фосфорилирования и дефосфорилирования).

на группы:
3. Защитные – ликвидируют воспалительные процессы подобно иммунным агентам.
Важным ферментом является лизоцим, он расщепляет оболочки вредоносных бактерий и активирует ряд иммунных реакций, которые защищают организм от воспалительных реакций.

химическом превращении лактозы (молочного сахара) в молочную кислоту.
Производство сыра тоже связано с ферментами. Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.
Санитарно-гигиеническая оценка сырого молока (определение бактериальной обсемененности молока по редуктазной пробе).
Контроль эффективности пастеризации.

в результате которого образуется углекислый газ, под действием которого происходит разбухание теста происходит.
Протеаза, придающая тесту более пластичную клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте. В результате улучшается структура пористости и повышается объем хлеба.
Липаза имеет большое значение при хранении муки, увеличивая ее кислотность.
Липоксигеназа окисляет жирные ненасыщенные кислоты муки в присутствии кислорода до перекисей, которые способствуют увеличению силы муки при хранении.

ферменты?
Значение ферментов в молочной промышленности?
Значение ферментов в хлебопекарной промышленности?

внеаудиторной работы студентов

5-е изд., испр. и доп. - Санкт-Петербург : Гиорд, 2012. - 671 с.
2. Крахмалева Т. Пищевая химия[Электронный ресурс] / - Оренбург : ОГУ, 2012. - 154 с.
3. Ермолина С.А., Пилип Л.В. Биологическая химия: Учебное пособие. – Киров: Вятская ГСХА, 2011. – 184 с.
4. Таганович, А. Д. Биологическая химия[Электронный ресурс] / - Минск : Вышэйшая школа, 2013. - 672 с