Презентация, доклад по биологии на тему Трансляция (10 класс)

экзонов
Модификация нуклеотидов

Незрелая мРНК

Кэп (7метил-гуанозинтирфосфат)

Хвост из 200 остатков аденина

Зрелая мРНК выходит в цитоплазму

в цитоплазме клетки или на гранулярной ЭПС с помощью рибосом.

В цитоплазме синтезируются белки для собственных нужд клетки, белки, синтезируемые на ЭПС, транспортируются по ее каналам в комплекс Гольджи и выводятся из клетки.

аминокислот в полипептиде;
2. рибосомы, образующие полипептид;
3. тРНК, транспортирующие аминокислоты в рибосомы;
4. энергия в форме АТФ;
5. аминокислоты, строительный материал;
6. ферменты, ионы Mg

петле РНК имеется антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты.

Место прикрепления аминокислот

антикодон

Водородные связи

Петля для контакта с рибосомой

Петля для контакта с ферментом

именно эту аминокислоту к участку ЦЦА.

связи

Место прикрепления аминокислот

антикодон

Водородные связи

Петля для контакта с рибосомой

Петля для контакта с ферментом

У каждой аминокислоты есть свои тРНК и свои ферменты, присоединяющие аминокислоту к тРНК.

участками — пептидильным (донорный или Р-сайт) и аминоацильным (акцепторный или А-сайт). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три - в пептидильном и три - в аминоацильном участках.

(донорный)

(акцепторный)

40S

40S

60S

когда к 5'-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК. (старт-кодон АУГ)

Элонгация. В А-участок ФЦР поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном иРНК, находящимся в А-участке. Между аминокислотами возникает пептидная связь и первая тРНК покидает ФЦР (пептидил-трансфераза)

Терминация. Когда в А-участок попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит разъединение субъединиц рибосомы.

У Г Г Ц Ц Ц У УАГ

мет

лей

мет

вал

мет

лей

МЕХАНИЗМ ТРАНСЛЯЦИИ

сер

вал

лей

мет

сер

вал

лей

мет

гли

последовательно транслирующие один и тот же белок. Такую структуру, объединенную одной молекулой иРНК называют полисомой.

рибосомы

АУГ

УАЦ

Большая субъединица присоединяется потом

5’- конец

Кэп

Г Г Ц Ц А А А У У У У А А

кодоны

У А Ц

Г Ц Ц

метионин

аргинин

антикодоны

рибосома

иРНК

В нем различают Р и А сайты. Первый (стартовый) кодон для метионина находится в Р-сайте (пептидильном), а второй (он может быть любым) – в А -сайте (аминоацильном). Иногда еще выделяют Е-сайт (от Exit – выход) – место выхода тРНК из рибосомы

Таким образом, в ФЦР находятся две тРНК со своими аминокислотами

Р А

Р А

иРНК

Е

СО-NH

А У Г Ц Г Г Г Ц Ц А А А У У У У А А

кодоны

У А Ц

Г Ц Ц

метионин

аргинин

Ц Г Г

аланин

антикодоны

аминокислоты

рибосома

иРНК

тРНК

на 1 триплет, что называется транслокацией рибосомы.

А У Г Ц Г Г Г Ц Ц А А А У У У У А А

кодоны

Г Ц Ц

метионин

аргинин

Ц Г Г

аланин

аминокислоты

рибосома

иРНК

тРНК

иРНК…

А У Г Ц Г Г Г Ц Ц А А А У У У У А А

кодоны

Г Ц Ц

метионин

аргинин

Ц Г Г

аланин

иРНК

тРНК

У У У

лизин

Направление движения рибосомы

трансляция заканчивается

А У Г Ц Г Г Г Ц Ц А А А У У У У А А

кодоны

метионин

аргинин

аланин

иРНК

тРНК

лизин

А А А

фенилаланин

У У У

стоп-кодон

рибосом. Они образуют полисому

полисома

полипептид

- это первичная структура белка.
Затем белок обретает вторичную, третичную и четвертичную структуру.

Пептиды короче 10-20 аминокислотных остатков могут также называться олигопептидами, при большей длине они называются полипептидами. Белками обычно называют полипептиды, содержащие более 50 аминокислотных остатков.

даже нескольких аминокислот.
2. Образование дисульфидных мостиков между остатками цистеина.
3. Частичный протеолиз – удаление части пептидной цепи, как в случае с инсулином или протеолитическими ферментами ЖКТ.
4. Присоединение химической группы к аминокислотным остаткам :
фосфорной кислоты – например, фосфорилирование по аминокислотам Серину, Треонину, Тирозину используется при регуляции активности белков или для связывания ионов кальция,
метильной группы – например, метилирование аргинина и лизина в составе гистонов используется для регуляции активности генов,
гидроксильной группы – например, присоединение ОН-группы к лизину и пролину необходимо для созревания молекул коллагена.
5. Включение простетической группы: гема – например, при синтезе гемоглобина, миоглобина,
6. Объединение пептидных цепей в единый белок (четвертичная структура), например, гемоглобин, коллаген.

трехмерную структуру. Для обеспечения фолдинга используется группа белков под названием шапероны (chaperon, франц. – спутник, нянька). Шаперон — одно из названий наставника и помощника молодого человека или девушки, когда последним требуется поддержка со стороны.
Шапероны способствуют переходу структуры белков от первичного уровня до третичного и четвертичного.
При нарушении функции шаперонов и в отсутствии фолдинга в клетке формируются белковые отложения (АМИЛОИДЫ) – развивается амилоидоз.