Презентация, доклад по биологии на тему Ферменты

г. Калининграда

ферментах
Энзимология

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

определяется их трёхмерной структурой

сложные
↓ + ↓
белок кофактор (апофермент) (кофермент)
↓
ионы металлов;
витамины

синтезирующиеся в организме, участвуют в построении ферментов и гормонов, которые в свою очередь, исполняют роль регуляторов различных биохимических процессов.

молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.

В активном центре условно выделяют:
каталитический центр – непосредственно
химически взаимодействующий с субстратом;
связывающий центр (контактная или
«якорная» площадка) – обеспечивающий
специфическое сродство к субстрату и
формирование комплекса фермент-субстрат.

(1897г.)

фермент

субстрат
(вещество)

Пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу.

момент их взаимодействия друг с другом.

Гипотеза «рука-перчатка» Даниела Кошланда

(гипотеза индуцированного
соответствия)

(1958г.)

только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния.

продуктов реакции и выходят из неё в первоначальном виде – т.е. они не расходуются в процессе катализа.)

Избирательно действуют на вещества, специфичны
(Каждый фермент катализирует только одну или небольшую группу сходных реакций.)

Имеют высокую каталитическую активность
(Каталитическая активность ферментов в несколько раз выше, чем у неорганических катализаторов.)

Проявляют активность при определённых условиях среды

количества фермента
присутствия активаторов или ингибиторов

(фермент поджелудочной железы) – в слабо-щелочной

Как будет перевариваться в ротовой полости картофель, имеющийся в винегрете?

Ферменты слюны проявляют свою активность при pH 6,5-7,5, следовательно, уксус замедлит расщепление крахмала картофеля.

активность в желудке?

Для работы ферментов слюны нужна слабощелочная среда. В желудке же среда кислая. Кислая реакция желудочного сока тормозит ферментативную активность слюны.

ферментов человека составляет 37-38°С. При увеличении температуры выше 40°С происходит денатурация фермента, сопровождающаяся изменением конформации белка. Активность фермента снижается, а затем прекращается. Это приводит к нарушению всего обмена веществ.Кроме того происходит внутрисосудистое свёртывание белков крови

субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами.

обладают четвертичной структурой (состоят из нескольких полипептидных цепей);
имеют помимо активного центра обособленные «аллостерические» центры (один или несколько) на поверхности своих молекул,
меняют свою активность в результате нековалентного присоединения к аллостерическому центру специфического метаболита – эффектора

тормозящие каталитический процесс

активного центра и снижают его активность.

В зависимости от прочности взаимодействия
ингибитора с ферментом различают

Обратимые ингибиторы
Связываются с ферментом посредством образования слабых нековалентных связей. Фермент восстанавливает свою нативную конформацию и активность после диссоциации ингибитора.
Обратимые ингибиторы бывают двух типов: конкурентные и не конкурентные.

Необратимые специфические ингибиторы
ковалентно связываются или разрушают функциональную группу молекулы активного центра фермента, необходимую для проявления его каталитической активности

- перенос химических групп с одной
молекулы субстрата на другую
Гидролазы - гидролиз химических связей (например, пепсин, трипсин, амилаза)
Лиазы - разрыв химических связей без гидролиза
с образованием двойной связи в одном из продуктов.
Изомеразы - структурные или геометрические
изменения в молекуле субстрата.
Лигазы - образование химических связей между
субстратами за счет гидролиза АТФ (например, ДНК-полимераза)

(например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному рН (щелочная фосфотаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).

средств для стирки, расщепляют различные молекулы загрязнений.
Энзим протеаза – выводит белковые пятна.
Липаза – жировые.
Амилаза борется с крахмальными загрязнениями.
Целлюлаза – удаляет ворсинки, приводящих к закатыванию ткани.

Назовите известные вам группы ферментов.
4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

Вспоминаем!

предложений, а затем сформулируйте их правильно.

1. Ферменты – это специфические белки.
2. Ферменты замедляют скорость течения биохимических реакций в клетке.
3. Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент.
4. Один и тот же фермент способен катализировать разные типы реакций с различными химическими веществами.
5. Активность ферментов не зависит от условий среды, в которой протекает реакция.
6. Ферменты локализуются в цитоплазме или в тех или иных органоидах клетки.

они будут, обеспечиваются биохимическими реакциями, которые не могут протекать без участия в них ферментов!