Презентация, доклад по биологии на тему Белки, их строение, свойства и функции (10 класс)

Содержание

С полным основанием можно утверждать, что белки – самые важные из всех веществ, входящих в состав организмов животных и растений.

Слайд 1 Белки, их строение, свойства и функции


Интегрированный урок (биология + химия)
10 класс

Белки, их строение,    свойства и функции     Интегрированный

Слайд 2С полным основанием можно утверждать,
что белки – самые важные из

всех веществ,
входящих в состав организмов животных
и растений.
Л. Полинг
С полным основанием можно утверждать, что белки – самые важные из всех веществ, входящих в состав организмов

Слайд 3 Цель:
продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах

клетки на основе строения белков, сформировать знания о роли белков в органическом мире.
Цель:продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах клетки на основе строения белков, сформировать

Слайд 4 Задачи:
1. Обучающая: обеспечить усвоение учащимися знаний о составе и

строении белков, их аминокислотном составе, принципе их объединения в полипептидную цепочку
2. Развивающая: продолжить развитие у старшеклассников умения сравнивать состав и строение различных органических соединений (белков, жиров, углеводов)
3. Воспитательная: продолжить формирование у школьников убеждённости в познаваемости мира на основе знаний о строении, составе и свойствах органических веществ.
Задачи:1. Обучающая: обеспечить усвоение учащимися знаний о составе и строении белков, их аминокислотном составе, принципе

Слайд 5План изучения нового материала:
1. Белки – органические вещества, биополимеры.

2. Аминокислотный состав белков.
3. Химический состав и строение аминокислот.
4. Принцип объединения аминокислотных звеньев в полипептидную молекулу.
5. Пространственные структуры белка.
6. Денатурация и ренатурация белка.
План изучения нового материала:  1. Белки – органические вещества, биополимеры.  2. Аминокислотный состав белков.

Слайд 6 Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» - большой, гигантский),

обладает большой молекулярной массой
Сравните: молекулярная масса спирта – 46
уксусной кислоты – 60
альбумина (одного из белков яйца) – 36000
гемоглобина – 152000
миозина (белок мышц) – 500000

Молекула белка – макромолекула ( греч. «Макрос» - большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой Сравните: молекулярная

Слайд 7В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений,

из них – 3 тыс. - белки.
В организме человека более 5 мил. белков
В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки
белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протео» - занимаю первое место)
Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение
В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. -

Слайд 8Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа):
Мышцы –

80%;
Почки – 72%;
Кожа – 63%;
Печень – 57%;
Мозг – 45%;
Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;
Семена растений – 10 – 15 %;
Стебли, корни, листья – 3% - 5%
Плоды – 1-2%
Содержание белка в некоторых тканях  (после обезвоживания органа):   Мышцы – 80%;  Почки –

Слайд 9Химический состав
В белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S,

P, Fe.
Железо в гемоглобине крови, фосфор в казеине молока….
Массовая доля элементов:
С – 50% - 55%;
О – 19% - 24%;
Н – 6,5% - 7,3%;
N – 15% – 19%;
S – 0,3% - 2,5%;
P – 0,1% - 2%
Химический составВ белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe.   Железо в

Слайд 10Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты
в природе существует

около 100 α-аминокислот,
в организме встречается 25
в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)
заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме
незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)
Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислотыв природе существует около 100 α-аминокислот,   в

Слайд 11Состав и классификация белков
По составу различают:
протеины, состоящие только аминокислот,
протеиды – содержащие

небелковую часть,
простые белки – состоят из аминокислот,
сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды)
полноценные – содержат весь набор аминокислот
неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют
Состав и классификация белковПо составу различают:протеины, состоящие только аминокислот,протеиды – содержащие небелковую часть,простые белки – состоят из

Слайд 13Общая формула аминокислот
H R1 O NH2 – аминогруппа
N –

C – C R – радикал
H H OH COOH – карбоксильная группа

Аминокислоты являются амфотерными соединениями
(в растворе они могут выступать как в роли кислот,
так и оснований)

Общая формула аминокислотH		   R1	  O		NH2 – аминогруппа		N – C – C			R – радикалH

Слайд 14Классификация:
моноаминокарбоновые,
моноаминодикарбоновые,
диаминокарбоновые,
моноаминотрикарбоновые.

Классификация:  моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые, моноаминотрикарбоновые.

Слайд 15Аланин

Цистеин


2-амино-3-тио-пропановая кислота
Аланин        Цистеин

Слайд 16Глицин
Тирозин (тир)
2- амино-3-фенил-пропановая

кислота
Глицин  Тирозин (тир) 2- амино-3-фенил-пропановая

Слайд 17 O H

– С – N –


Как связаны аминокислоты

Пептидная связь (амидная)




O  H– С – N –    Как связаны аминокислоты Пептидная связь

Слайд 18 Образование дипептида
При взаимодействии двух аминокислот
происходит реакция конденсации
и образуется пептидная

связь
Образование дипептидаПри взаимодействии двух аминокислотпроисходит реакция конденсации и образуется пептидная связь

Слайд 19Образование трипептида
лейщил-цистеил-тирозин

Образование трипептида лейщил-цистеил-тирозин

Слайд 20 O H

О Н CH2OH O H О
Н2N - CH2 - C - - - N - CH - C - N - - - CH - C - N - CH - C

CH3 СН2SH OН


Глицил-аланил-серил-цистеин

O  H

Слайд 21Уровни организации белка
Размер каждой аминокислоты около 0,3 нм,
Белок, состоящий

из многих аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить
Размеры молекул белков гораздо меньше
Макромолекулы белков имеют форму компактных шариков (глобул) или вытянутых структур (фибрилл)
Полипептидная цепь каким-то образом сплетена, образуя клубок или пучок нитей
Она свёртывается упорядоченно, для каждого белка определённым образом
Уровни организации белка Размер каждой аминокислоты около 0,3 нм, Белок, состоящий из многих аминокислотных остатков, должен представлять

Слайд 22Первичная структура
Первичная структура – полипептидная цепь,
в которой пептидные связи между

аминокислотными
остатками.
Доказательства:
Небольшое число амино- и карбоксильных групп
Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия)
расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).
Первичная структураПервичная структура – полипептидная цепь, в которой пептидные связи между аминокислотными остатками.Доказательства:Небольшое число амино- и карбоксильных

Слайд 23Вторичная структура –
спираль, поддерживается
водородными связями,
каждая из которых в 15

– 20 раз слабее ковалентной.

β– спираль

α -спираль

Вторичная структура


Вторичная структура – спираль, поддерживается водородными связями,каждая из которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной.

Слайд 24В образовании третичной структуры большая роль
принадлежит радикалам.
За счёт которых

образуются дисульфидные мостики,
сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи.
Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы.

Третичная структура

В образовании третичной структуры большая роль принадлежит радикалам. За счёт которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные

Слайд 25Четвертичная структура
Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно

целое.
Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.
В гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.


Четвертичная структураЧетвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое. Классический пример: гемоглобин, хлорофилл. В

Слайд 26Свойства белков
Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура

менее прочна
Денатурация
Нарушение нативной (естественной), уникальной (свойственной только этому белку) структуры белковой молекулы называют денатурацией.
Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.

Свойства белков  Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура менее прочна Денатурация  Нарушение нативной

Слайд 27Свойства белков
Растворимость белков
Гидролиз белков
Цветные реакции белков: биуретовая, ксантопртеиновая
Амфотерный характер белковых молекул

(амфотерность белков)
Свойства белковРастворимость белковГидролиз белковЦветные реакции белков: биуретовая, ксантопртеиноваяАмфотерный характер белковых молекул (амфотерность белков)

Слайд 28Выводы по уроку:
белки – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из

мономеров
α -аминокислот
аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи
аминокислоты заменимые и незаменимые
белки могут быть простыми и сложными
четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)
денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка
ренатурация - процесс восстановления структуры белка
Выводы по уроку:белки – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из мономеров   α -аминокислотаминокислоты соединяются

Что такое shareslide.ru?

Это сайт презентаций, где можно хранить и обмениваться своими презентациями, докладами, проектами, шаблонами в формате PowerPoint с другими пользователями. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть