Презентация, доклад по биологии на тему Белки (10 класс)

Я. Данилевського, Е. Фішера,
Ф. Сенгера, Л. Полінга

– мономерів. До біополімерів належать мономери білків, що становлять 10 – 20% від сирої маси та 50 – 80% від сухої маси клітини.
Мономер- структурна ланка полімера структурна ланка полімера, низькомолекулярна хімічна сполука структурна ланка полімера, низькомолекулярна хімічна сполука, яка є первісним матеріалом для синтезу структурна ланка полімера, низькомолекулярна хімічна сполука, яка є первісним матеріалом для синтезу полімерів.
Білки – це органічні сполуки, полімери, мономерами в яких є амінокислоти. Амінокислоти – це невеликі за розміром органічні сполуки , у молекулі яких одночасно містяться аміногрупа та карбоксильна група.

хімії білків та питанням харчування; вивчав білки м'язів, печінки, нирок, мозку; вперше здійснив ферментативний синтез білку; сформулював теорію білкової молекули

похідні пурину, синтезував пурин та його похідні; синтезував вуглеводи; сформулював теорію про фермент-субстратну відповідність «ключ-замок».

и 1980 років; його праці присвячені хімії білку та нуклеїнових кислот; вивчив структуру інсуліну; запропонував мітити ДНК та РНК радіоактивним ізотопом фосфору 32Р; запропонував метод розшифрування первинної структури ДНК

1954 року; його праці присвячені структурі молекул та природі хімічних зв'язків; створив теорію резонансу; розробив шкалу електронегативності хімічних елементів; розробив вчення про структуру поліпептидного ланцюга та зробив опис альфа-спіралі білків.

карбоксильна група.

(радикали)

Загальна формула амінокислот:

можуть з’єднуватися одна з одною через спільні для них групи. Між амінокислотами, що з’єдналися, виникає пептидний зв’язок.

іншої амінокислоти.

тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

і гідрофобними взаємодіями.

вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, найчастіше формуванням гідрофобного ядра, а також завдяки утворенню водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.

молекул, які в даному контексті називають субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.

хімічними зв’язками. Під впливом зовнішніх чинників, зв’язки, що утримують макромолекулу, рвуться і структура білка та його властивості змінюються.
Цей процес називається денатурацією.

Якщо порушуються всі структури білка, включаючи первинну, така денатурація називається необоротна.

білка після усунення чинника, що призвів до денатурації, багато білків здатні повернути свою природну форму. Такий процес називається ренатурацією.

білків складаються мікротрубочки та мікронитки, які виконують роль скелета. Скріплюють клітинні структури. У хрящах і сухожиллях – колаген, у зв’язках – еластин, у кістках – осин, волосся, нігті, пір’я – кератин
Захисна – запобігання ушкодженням клітин, органів і організму в цілому, захист від паразитів і сторонніх білків.
Регуляторна – регулювання активності обміну речовин. Це гормони білкової породи чи ферменти

них реагувати.
Скорочувальна – забезпечує здатність клітини, тканини чи організму змінювати форму, рухатись
Запасаюча – деякі білки відкладаються про запас

їхньому розщепленні вивільняється енергія
Каталітична – виконується певним класом білків – ферментами, що прискорюють біохімічні реакції
Поживна – на деяких етапах розвитку зародок споживає їх

зв'язки беруть участь у формуванні молекули білку?
Хто вперше здійснив ферментативний синтез білку?
Хто сформулював теорію «ключ - замок»?
Хто вивчив структуру інсуліну?
Хто описав поліпептидну будову білків?