Презентация, доклад по биологии на тему Белки, строение и свойства белков

, функции белков, определить проблемы синтеза и превращение белков в организме. 2.развить познавательный интерес и способности учащихся, формировать умение строить ответ с использованием дополнительного материала, выделять общее и главное при использовании нескольких источников информации, делать выводы.
3.создать в представлении учащихся целостной картины мира с его единством и многообразием свойств живой и неживой природы.

из мономеров, которыми являются α-аминокислоты соединенные пептидной связью.

и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни.

Альбумин (в курином яйце)

Гемоглобин (в крови человека)

Казеин (в коровьем молоке)

Миоглобин и миозин (в мышцах)

– NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH –
│ ║ │ ║ │
R1 О R2 О R3

зубы-14-28%

– 52%;
Н – 6,0 – 8,0%;
О – 19 – 24%;
N – 15 – 18%;
S – 0,5 – 2,0%.

сложные(протеиды)
состоят только содержат белковую
из аминокислот и небелковую части
(альбумин, фибрин) (липиды, углеводы,
ионы металлов –
протеолипиды,
гемоглобин)

Классификация белков

H CH3 CH3
Глицилаланин(дипептид)

в)NH2-CH-COOH+N-H-CH-COOH -> NH2-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O . CH3 H CH3 CH3 CH3
Аланилаланин(дипептид)

составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина.
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.
Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

связь

Внутримолекулярная водородная

так и нерастворимы в воде. Белки очень часто образуют коллоидные растворы.

Химические свойства. При слабом нагревании водных растворов белков происходит денатурация. При этом образуется осадок.

вещества
белого цвета

Часто образуют коллоидные растворы

Многие белки являются кристаллами

Молекулярная масса белков очень велика

глобулярные белки растворяются в воде

фибриллярные белки в воде нерастворимы

Химические свойства

Гидратация

Денатурация белков

Горение

Цветные реакции

Амфотерные свойства

каплям CuSO4 , пробирку встряхиваем, при этом наблюдаем красно- фиолетовое окрашивание. Это биуретовая раекция на пептидную связь.
2.Ксантопротеиновая реакция:к 2 мл раствора белка добавляем HNO3.
Осторожно нагреваем, наблюдаем желтое окрашивание- это реакция доказывающая наличие ароматических аминокислот.
3.К раствору белка приливаем (CH3COO)2Pb и NaOH образуется черный осадок,что указывает на содержание серы(PbS).

дают молоко?
2.Почему врачи рекомендуют принимать жаропонижающие лекарства, если у больного температура превышает 38 градусов?

Функции белков

защитная

двигательная

транспортная

имунная

структурная

энергетическая

ферментативная

рецепторная

полисахаридов и ДНК.
Так, белки-ферменты катализируют
протекание биохимических реакций
и играют важную роль в обмене веществ. Цитоскелет эукариот ( рис.1)
Некоторые белки выполняют структурную или механическую
функцию, образуя цитоскелет(рис.1), поддерживающий форму
клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах
клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

химических реакций.
Ферменты — группа белков, обладающая специфическими
каталитическими свойствами, то есть каждый фермент
катализирует одну или несколько сходных реакций, ускоряя их.

Пример: 2Н202 → 2Н20 + 02
В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция
идет несколько быстрее.
Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.

Молекулы, которые присоединяются к
ферменту и изменяются в результате
реакции, называются-субстратами.

Масса фермента гораздо больше массы
субстрата. Часть фермента, которая
присоединяет субстраты содержит
каталитические аминокислоты,
называется активным центром фермента.

энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин.

Особые сократительные белки (актин и миозин)
участвуют во всех видах движения клетки и
организма: образовании псевдоподий, мерцании
ресничек и биении жгутиков у простейших,
сокращении мышц у многоклеточных животных,
движении листьев у растений и др.

клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.

Перенос веществ через клеточную мембрану

Перенос веществ внутри клетки

Перенос веществ по организму

Например, г е м о г л о б и н
крови переносит кислород

от повреждений

Антитела блокируют чужеродные
белки

Например, фибриноген и протромбин
обеспечивают свертываемость крови

(антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.

г белка до конечных
продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Сначала белки распадаются до
аминокислот, а затем до конечных продуктов:
-воды,
-углекислого газа,
-аммиака.





Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

структуру в ответ на присоединение определенного химического вещества.

— вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки — антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей.
К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседние клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

а если не согласны тогда доказывают обратное.
1.Гармоны регулируют все процессы, протекающие в организме
2.Гемоглобин выполняет защитную функцию.
3.При разложение 1 гр белка образуется 38,9 кдж энергии.
4.Белок мышц- миозин и актин.
5.Основу всех ферментов составляют углеводы .
6.Белок молока- казеин .

линейной структуры в спираль-
А.I структура. В.IV структура. С.II структура.
3.Полипептидную теорию структур белков предложил-
А.Э.Фишер . В. А.М.Бутлеров. С.А.Кекуле.
4.Двигательную функцию выполняет-
А. гемоглобин. В. миозин. С. пепсин.
5.Четвертичную структуру имеет белок-
А.инсулин. В. гемоглобин .С.миозин.
6.Какие белки называются неполноценными-
А.в которых отсутствует некоторые незаменимые аминокислоты.
В. в которых отсутствует некоторые заменимые аминокислоты.
С.в которых отсутствует заряженные аминокислоты.
7. Сколько аминокислот имеет белок инсулин-
А. 65. В. 51. С.89.
8.Разрушение молекулы белка под действием температуры-
А. денатурация . В. ренатурация. С. гидролиз.
9.Дисульфидные мостики образуются в молекуле-
А.IV структуры. В. III структуры. С. I структуры.
10.Аминокислоты соединяются с помощью-
А. ковалентной связи. В. водородной связи. С. пептидной(амидной)связи.

себя главным?
-Что наиболее запомнилось?
-Что было трудным?