Презентация, доклад по биологии на тему Белки 9 класс

Содержание

Строение аминокислот

Слайд 1Молекулярная биология белков
Вопросы
1. Аминокислотный состав белков
2. Строение и свойства пептидов
3. Первичная

структура белка
4. Вторичная структура белков
5. Супервторичная структура белков
6. Третичная структура белков. Фолдинг. Шапероны
7. Четвертичная структура белков
Молекулярная биология белковВопросы1. Аминокислотный состав белков2. Строение и свойства пептидов3. Первичная структура белка4. Вторичная структура белков5. Супервторичная

Слайд 2Строение аминокислот

Строение  аминокислот

Слайд 3Производные аминокислот
В некоторых белках обнаружены производные аминокислот: оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин

и фосфотреонин. Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани — коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.
Производные аминокислотВ некоторых белках обнаружены производные аминокислот: оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин. Первые две аминокислоты содержатся

Слайд 4Свойства аминокислот: кислотно-основные

Свойства аминокислот: кислотно-основные

Слайд 5Свойства аминокислот: стереохимия

Свойства аминокислот: стереохимия

Слайд 6Строение пептидов
Образование пептидной группы

Строение пептидовОбразование пептидной группы

Слайд 7Характеристика пептидной группы
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой

способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве.
Характеристика пептидной группыСвязь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена

Слайд 8Характеристика пептидной группы
Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она

короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу
Характеристика пептидной группыПептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова,

Слайд 9Структура белка

Структура белка

Слайд 10Первичная структура белка
Первичная структура белка - это последовательность ковалентно связанных пептидными

связями аминокислот, составляющих белок. Определение аминокислотных последовательностей основано на принципах, которые впервые были развиты Сэнгером.
Полученные усилиями многих исследователей данные о первичных структурах большого количества белков можно найти в базе данных Swiss-Prot .
Первичная структура белкаПервичная структура белка - это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок. Определение аминокислотных последовательностей основано

Слайд 11Вторичная структура белка
Обозначьте альтернативные стратегии
Опишите “за” и “против” каждой стратегии
Предоставьте прогноз

затрат
Вторичная структура белкаОбозначьте альтернативные стратегииОпишите “за” и “против” каждой стратегииПредоставьте прогноз затрат

Слайд 12α-структура

α-структура

Слайд 13β-структура

β-структура

Слайд 14Супервторичные структуры
Предложите одну или несколько стратегий
Дайте обзор ожидаемых результатов
Обозначьте дальнейшие шаги
Распределите

различные задачи
Супервторичные структурыПредложите одну или несколько стратегийДайте обзор ожидаемых результатовОбозначьте дальнейшие шагиРаспределите различные задачи

Слайд 15Супервторичные структуры
1. Супервторичная структура типа α/β-бочонка
2. Структурный мотив «α-спираль-поворот-α-спираль»
3. Супервторичная структура в виде

«цинкового пальца»
4. Супервторичная структура в виде «лейциновой застёжки-молнии»

Супервторичные структуры1. Супервторичная структура типа α/β-бочонка2. Структурный мотив «α-спираль-поворот-α-спираль»3. Супервторичная структура в виде «цинкового пальца»4. Супервторичная структура в виде

Слайд 16Спираль-поворот-спираль
Двухспиральная структура ДНК имеет две бороздки - большую и малую. Большая

бороздка хорошо приспособлена для связывания белков, имеющих небольшие спиральные участки.
В данный структурный мотив входят две α-спирали: одна более короткая, другая более длинная, которые соединены поворотом полипептидной цепи. Более короткая α-спираль располагается поперёк бороздки, а более длинная α-спираль - в большой бороздке, образуя нековалентные специфические связи радикалов аминокислот с нуклеотидами ДНК.

Спираль-поворот-спиральДвухспиральная структура ДНК имеет две бороздки - большую и малую. Большая бороздка хорошо приспособлена для связывания белков,

Слайд 17Цинковые пальцы

Цинковые пальцы

Слайд 18Цинковые пальцы
Два близко лежащих остатка цистеина отделены от двух других остатков

гистидина (или цистеина) аминокислотной последовательностью, состоящей примерно из 12 аминокислотных остатков. Этот участок белка образует α-спираль, которая может специфично связываться с регуляторными участками большой бороздки ДНК. Специфичность взаимодействия зависит от последовательности аминокислотных остатков.

Цинковые пальцыДва близко лежащих остатка цистеина отделены от двух других остатков гистидина (или цистеина) аминокислотной последовательностью, состоящей

Слайд 19Лейциновая молния
На поверхности каждой из двух белков имеется α-спиральный участок, содержащий

по крайней мере 4 остатка лейцина. Лейциновые остатки располагаются через каждые 6 аминокислот один от другого. Так как каждый виток α-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, радикалы лейцина находятся на поверхности каждого второго витка.
Лейциновые остатки α-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатками другого белка с помощью гидрофобных взаимодействий, соединяя их вместе.

Лейциновая молнияНа поверхности каждой из двух белков имеется α-спиральный участок, содержащий по крайней мере 4 остатка лейцина.

Слайд 20Третичная структура
Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт

взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Третичная структураТретичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут

Слайд 21Третичная структура

Третичная структура

Слайд 22Роль шаперонов в трансляции
При синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется раньше,

чем С-концевая область. Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность. Поэтому в период синтеза белка на рибосоме защиту реакционно-способных радикалов (особенно гидрофобных) осуществляют Ш-70.

Роль шаперонов в трансляцииПри синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется раньше, чем С-концевая область. Для формирования конформации

Слайд 23HSP 70, 60 участвуют в фолдинге белков

HSP 70, 60 участвуют в фолдинге белков

Слайд 24Функционирование шаперонина

Функционирование шаперонина

Слайд 25Четвертичная структура
Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков».

Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц. Белок, содержащий в своём составе несколько протомеров, называют олигомерным.

Четвертичная структураКоличество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные цепи в таком белке

Слайд 26Четвертичная структура

Четвертичная структура

Слайд 27Формирование четвертичной структуры гемоглобина

Формирование четвертичной структуры гемоглобина

Что такое shareslide.ru?

Это сайт презентаций, где можно хранить и обмениваться своими презентациями, докладами, проектами, шаблонами в формате PowerPoint с другими пользователями. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть