Слайд 1БЕЛКИ
интегрированный урок
в 10 классе
МОУ Карачихской СОШ
Учитель биологии - Комарова Н.А.
Учитель химии
- Майорова Г.В.
Слайд 2«Жизнь – есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является
постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка.»
/Ф. Энгельс/
Слайд 3Цель урока:
расширить и углубить представления о строении, свойствах и
функциях белков, продолжить развитие умений сравнивать состав и строение различных органических соединений, определять взаимосвязь строения и функций белков.
Слайд 5 Свое название белки получили от яичного белка, который с
незапамятных времен использовался человеком, как составная часть пищи.
Согласно описаниям Плиния Старшего,
уже в Древнем Риме яичный белок применялся в качестве лечебного средства.
Слайд 6 Однако, в отдельный класс биологических молекул белки были
выделены только в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа.
В то время уже были исследованы такие белки, как яичный белок, белок крови и белок зерна пшеницы.
Слайд 7Голландский химик Геррит Мульдер определил продукты разрушения белков — аминокислоты и для одной из
них (лейцина) почти точно определил молекулярную массу.
В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков.
Слайд 8Термин «протеин»
для обозначения
подобных
молекул был
предложен в 1838 году
сотрудником
Мульдера
Якобом Берцелиусом.
Слайд 9В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой
именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков.
Слайд 10 Немецкий химик Эмиль Фишер – основоположник химии белков
экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислот, за что в 1902 г. был удостоен Нобелевской премии.
1853-1919г.г
Слайд 11В 1888г. – один из основоположников отечественной биохимии, Александр Яковлевич Данилевский
исследовал химическое строение и обмен белков. На основании своих опытов впервые предложил теорию строения белковой молекулы и первую научную классификацию белков мозга.
1838-1923г.г.
Слайд 12Джеймс Самнер (американский химик) экспериментально доказал, что фермент уреаза является белком,
в связи с чем, в 1926 г. роль белков была общепризнана.
Слайд 13Первым ученым, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков в 1933
году считается по праву Лайнус Полинг (американский химик, лауреат Нобелевской премии)
Слайд 14
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина принесло Фредерику
Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году.
Слайд 15Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции
рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
Слайд 16
В 1980-ых годах XX века были получены структуры белков с помощью
ЯМР (ядерного магнитного резонанса)
Слайд 17В последние годы в образовании белков достигнуты значительные успехи. Появились планы
производства синтетических белков в крупных промышленных масштабах в качестве ценных кормов для животных
Комбикормовый мини-завод
Слайд 18Кроме того, одна из главных задач органической химии – это создание
синтетической пищи и для человека. Важнее всего получать именно белки, т.к. их недостаток в пище – невосполним и опасен для здоровья.
Слайд 19В нашей стране в этом направлении работал академик А.Н.Несмеянов с сотрудниками
Института элементарных соединений, которым удалось получить синтетическую белковую икру и мясоподобную пищу, более дешевые, чем природные и, не уступающие им по качеству.
1899-1980
Слайд 20 В настоящее время Банк данных о белках (Protein
Data Bank) содержит уже более 40 000 структур белков.
В 21 веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и их модификации. Эта область биохимии получила название протеомики.
Слайд 22Состав белков
углерод – 50-55%,
кислород – 21-24%,
азот – 15-18%,
водород – 6–7%,
сера –
0,3-2,5%
В состав некоторых белков входят:
железо, медь, бром, марганец…
Слайд 24Полимеры
ПРИРОДНЫЕ
Крахмал
Целлюлоза
Каучук
Канифоль
Белки
ИСКУССТВЕННЫЕ
Полиэтилен
Полипропилен
Вискоза
Пенопласт
Капрон
Слайд 25Аминокислоты
- это органические вещества, содержащие в своем составе одновременно
амино- и карбоксильную группы.
Слайд 26
ОБЩАЯ ФОРМУЛА АМИНОКИСЛОТ
В аминокислотах выделяют 2 функциональные группы:
H2N - CH -
COOH
R
1.Аминогруппа 2.Карбоксильная группа
Радикал ( они разные
у всех аминокислот)
Слайд 28ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
Между остатком аминогруппы –NH- одной молекулы аминокислоты и остатком карбоксильной
группы –СО- другой молекулы образуется связь, называемая пептидной.
Слайд 29СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ
Порядок чередования аминокислотных звеньев в полипептидной цепи определяет
первичную структуру белка.
Слайд 30Серповидноклеточная анемия
Молекула гемоглобина
Нормальный эритроцит
Серповидный эритроцит
Слайд 31
ВТОРИЧНАЯ структура
Вторичная структура — пространственная конфигурация, которую принимает полипептидная цепь.
Слайд 32ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Третичная структура — пространственная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная
спираль полипептидная цепь.
Слайд 33ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
Слайд 34БЕЛКИ
- это сложные азотсодержащие природные полимеры, построенные из
α-аминокислот.
Слайд 35СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Белки – бело-желтые порошки, полученные при постепенном осаждении.
Растворимость.
Разложение.
Денатурация – нарушение
природной структуры белка.
Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная… Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца
Слайд 36ДЕНАТУРАЦИЯ
ОБРАТИМАЯ
НЕОБРАТИМАЯ
Если сохранена Если первичная
первичная структура
структура разрушена
(РЕНАТУРАЦИЯ)
Ренатурация широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные функции.
Слайд 375. Амфотерность белков
Эти дополнительные, сохраняющиеся в макромолекуле группы и
обусловливают амфотерные (основные и кислотные) свойства белков. + Белок +
щелочь кислота
NaOH HCl
Амфотерные свойства
Затрачиваются на образование пептидных связей, т.е. ДИАМИНОКАРБОНОВЫЕ и АМИНОДИКАРБОНОВЫЕ кислоты
- NH2
- С = O
I
OH
Может ли белок проявлять кислотные или основные свойства?
Если больше групп
- С = O
I - кислотные свойства.
OH
Если больше групп - NH2
- основные свойства
Слайд 38ВНУТРЕННЯЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА (ВСО)
КРОВЬ
ЛИМФА
ТКАНЕВАЯ ЖИДКОСТЬ
Амфотерность белков имеет большое биологическое значение. ВСО
имеет относительное постоянство физико-химического состава.
Белки поддерживают реакцию ВСО на нужном (близком к нейтральному) уровню.
РН ͂ 7
Слайд 396. Цветные реакции
Ксантопротеиновая реакция
t
БЕЛОК + HNO3(конц) → желтое окрашивание
Слайд 40Фенилкетонурия
Заболевание связано с нарушением метаболизмаЗаболевание связано с нарушением метаболизма аминокислотЗаболевание связано с нарушением метаболизма
аминокислот, главным образом фенилаланинаЗаболевание связано с нарушением метаболизма аминокислот, главным образом фенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсическихЗаболевание связано с нарушением метаболизма аминокислот, главным образом фенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНСЗаболевание связано с нарушением метаболизма аминокислот, главным образом фенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС, проявляющемуся, в частности, в виде нарушения умственного развития.
Диагностика заболевания:
Капнуть на мокрую пеленку новорожденного HNO3: если появляется желтое пятно - ребенок болен (лечение – введение недостающего фермента).
Ксантопротеиновая реакция используется для клинической диагностики этого наследственного заболевания.
Слайд 41БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ
Белок + NaOH + CuSO4
сине-фиолетовое
окрашивание
Слайд 42Выделение казеиногена из молока
Молоко + CH3COOH (конц.)
Слайд 438. ГИДРОЛИЗ
- разрушение первичной структуры белка. В лабораторных условиях
этот процесс проводится в присутствии кислот и щелочей.
Слайд 44СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Белки – бело-желтые порошки, получаемые при постепенном осаждении при низких
температурах, избегая действия сильных кислот и щелочей.
Растворимость.
Денатурация (ренатурация).
Разложение.
Амфотерность.
Цветные реакции.
Реакции осаждения белков.
Гидролиз.
Слайд 46ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Кератин – белок, входящий в состав волос волос, ногтей, волос, ногтей, шерсти,
перьев, иглигл, роговигл, рогов, когтейигл, рогов, когтей, копыт животных.
Фиброин – белок (ГЛИ+АЛА+ТИР+СЕР), выделяемый паукообразнымивыделяемый паукообразными и некоторыми насекомымивыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутинывыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутины и коконоввыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности - шелкавыделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми, составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности - шелка тутового шелкопряда.
Коллаген – белок, составляющий основу соединительной ткани организма, обеспечивающий ее прочность и эластичность.
1.СТРОИТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ
Слайд 47ПЕПСИН
Желудочный сок + белок вареного яйца
Выдерживаем 40мин. При t◦ =+39 ◦C
Хлопья
белка постепенно тают , растворяясь полностью
Крахмал → глюкоза
Распад
фермент АМИЛАЗА
2. КАТАЛИТИЧЕСКАЯ (ФЕРМЕНТАТИВНАЯ) ФУНКЦИЯ
ЛЮБОЙ ФЕРМЕНТ – БЕЛОК !!!
Слайд 48Д/З Лабораторная работа
«Роль фермента каталазы в клетке»
Ферменты – это специфические
белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.
.
Вывод: о роли фермента каталазы в биохимических реакциях клетки и условиях, влияющих на их активность
Слайд 49Гемоглобин в крови доставляет кислород в клетки тела
животных и человека,
не подвергая его химическим
изменениям
3. ТРАНСПОРТНАЯ ФУНКЦИЯ
Слайд 50БЕЛКИ-АНТИТЕЛА – для обезвреживания чужеродных веществ.
На основе ЗАЩИТНОЙ ФУНКЦИИ создана отрасль
науки, названная иммунологией.
4. ЗАЩИТНАЯ ФУНКЦИЯ
Слайд 51ФИБРИЛЛЫ – нитевидные белковые структуры в тканях (коллагеновые волокна, мышечные фибриллы,
нервные нейрофибриллы и пр.)
5. ДВИГАТЕЛЬНАЯ (сократительная )ФУНКЦИЯ
Слайд 52 Белки выполняют
энергетическую функцию:
при
расщеплении
1 г белка
освобождается
17,6 кДж
6. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ
Слайд 53Гормоны белковой либо пептидной природы:
инсулин,
глюкагон
гормоны
гипофиза.
РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
Слайд 55ВАЖНЕЙШИЕ ИСТОЧНИКИ БЕЛКОВ (в 100 гр)
Продукты
Содержание белка, гр.
Соя 34
Сыр 30
Грибы 27
Горох 19,7
Фасоль 19,6
Мясо 14-20
Творог 14-18
Греча 12,6
Орехи 16-18
Рыба 12-16
Яйца 10,8
Хлеб 5-10
Молоко 5
Картофель 1,7
Слайд 57Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа):
Мышцы – 80%;
Почки –
72%;
Кожа – 63%;
Печень – 57%;
Мозг – 45%;
Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;
Семена растений – 10 – 15 %;
Стебли, корни, листья – 3% - 5%
Плоды – 1-2%
Слайд 58ОПРЕДЕЛЕНИЕ БЕЛКА в МОЧЕ
Проба с кипячением
2 мл профильтрованной
мочи нагреть в пробирке до кипения. (Образовавшийся при этом осадок – белок или фосфаты).
К горячему раствору по каплям (1-3) добавить 1% р-р уксусной кислоты.
Если это – белок, осадок свертывается и оседает на дно, если осадок зависит от фосфатов, он растворяется при подкислении мочи.
Избегать избытка кислоты!
Заболевание - ПРОТЕИНУРИЯ
Слайд 59ВЫВОДЫ ПО УРОКУ
Белки – это высшая форма развития органических веществ.
Белки –
это сложные природные азотсодержащие полимеры, построенные из остатков α-аминокислот.
Остатки α-аминокислот связаны пептидными (амидными) связями.
Белок обладает 4 уровнями организации:
- первичная;
- вторичная;
- третичная;
- четвертичная.
Денатурация - разрушение вторичной и третичной структур белка, – потеря белками биологической активности.
Функции белков: строительная, каталитическая, транспортная, защитная, двигательная, энергетическая, регуляторная.
Слайд 60СОСТАВЛЕНИЕ СИНКВЕЙНА
Синквейн (с фр.) – «пять строк», пятистрочная строфа нерифмованного стихотворения.
Работа над
созданием синквейна является одним из эффективных методов развития образной речи, который позволяет быстро получить результат.
Синквейн – концентрация знаний, ассоциаций, чувств; сужение оценки явлений и событий, выражение своей позиции, взгляда на событие, предмет.
Правила составления синквейна
1. Одно слово, обычно существительное, отражающее главную идею;
2. Два слова, прилагательные, описывающие основную мысль;
3. Три слова, глаголы, описывающие действия в рамках темы;
4. Фраза из нескольких слов, показывающая отношение к теме;
5. Слово или несколько слов, связанные с первым, отражающие сущность темы.
Пример синквейна
1. АМИНОКИСЛОТЫ
2. НЕЗЕМЕНИМЫЕ, АМФОТЕРНЫЕ
3. СОЕДИНЯЮТСЯ, РАСТВОРЯЮТСЯ, ПЛАВЯТСЯ
4. ПРОЯВЛЯЮТ СВОЙСТВА АМИНОВ И КАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
5. МОНОМЕРЫ БЕЛКОВ
Слайд 62ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ
Составить синквейн к слову «белки»
д/з лабораторная работа
«Роль фермента каталазы
в клетке»
По учебникам:
- биологии 10-11 кл (§ 4)
- химии
10 кл. (§ 17)
Конспект в
тетради.