Презентация, доклад по биологии Белки. Строение.

Содержание

«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот». М.В.Волькенштейн«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ

Слайд 1Белки .Строение, свойства и функции


Презентацию разработала Дружинина Татьяна Ивановна преподаватель ГАПОУ

РБ «Стерлитамакский медицинский колледж»
Белки .Строение, свойства и функцииПрезентацию разработала Дружинина Татьяна Ивановна преподаватель ГАПОУ РБ «Стерлитамакский медицинский колледж»

Слайд 2«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся

системы, построенные из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот». М.В.Волькенштейн

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причём с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». Ф.Энгельс

«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров – белков

Слайд 3Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте

стоят белки (10-20% от массы клетки).

В состав белков входят: С, Н, О, N, S. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают огромной молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) – 36000, гемоглобина – 152000, миозина (одного из белков мышц) – 500000.
Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, бензола – 78.

Белки являются непериодическими полимерами, мономерами которых являются 20 видов α-аминокислот.

Общая характеристика белков

Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки (10-20% от массы клетки).В

Слайд 4В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают:

заменимые аминокислоты – десять аминокислот, синтезируемых в организме; незаменимые аминокислоты, которые в организме не синтезируются.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными, если содержат весь набор незаменимых аминокислот; неполноценными, если в их составе отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота.

Различают простые белки – состоящие только из аминокислот (фибрин, трипсин) и сложные – белки, содержащие помимо аминокислот ещё и небелковую – простетическую группу.

Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеины – гемоглобин), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Общая характеристика белков

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: заменимые аминокислоты – десять аминокислот, синтезируемых

Слайд 5Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу (-СООН) и одну

аминогруппу (-NH2). Остальная часть молекулы представлена R-группой.
В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;
основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы;
кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты

Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу (-СООН) и одну аминогруппу (-NH2). Остальная часть молекулы представлена

Слайд 6Аминокислоты

Аминокислоты

Слайд 7Нейтральные аминокислоты?
Основные аминокислоты?
Кислые аминокислоты?
Серосодержащие аминокислоты?
Аминокислоты

Нейтральные аминокислоты?Основные аминокислоты?Кислые аминокислоты?Серосодержащие аминокислоты?Аминокислоты

Слайд 8Структуры белковых молекул

Структуры белковых молекул

Слайд 9Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Под первичной структурой белка понимают

последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка.

Структуры белковых молекул

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год.
Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной

Слайд 10В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков. Имея всего

лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество самых разнообразных комбинаций. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, – 2010. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и её пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка. Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру.

Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структуры белковой молекулы.

Структуры белковых молекул

В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из

Слайд 11Основным вариантом вторичной структуры является α-спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она

образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.

Структуры белковых молекул

Основным вариантом вторичной структуры является α-спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образована одной полипептидной цепью в результате

Слайд 12Третичная структура.
Глобула, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных)

и установления гидрофильно- гидрофобных взаимодействий. Гидрофобные боковые цепи стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями.

Структуры белковых молекул

Третичная структура.Глобула, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофильно- гидрофобных взаимодействий. Гидрофобные

Слайд 13Структуры белковых молекул

Структуры белковых молекул

Слайд 14Четвертичная структура.
Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более

глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков).С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Структуры белковых молекул

Четвертичная структура.Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря

Слайд 15Структуры белковых молекул

Структуры белковых молекул

Слайд 161. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные

свойства, определяемые радикалами аминокислот. Различают кислые, основные и нейтральные белки. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов – гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне.

Свойства белков

1. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот. Различают кислые,

Слайд 172. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин,

кератин, коллаген).

3. Есть белки необычайно химически активные (ферменты), есть химически неактивные.

4. Есть устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.

Свойства белков

2. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).3. Есть белки необычайно химически

Слайд 182. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин,

кератин, коллаген).

3. Есть белки необычайно химически активные (ферменты), есть химически неактивные.

4. Есть устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.

Свойства белков

2. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).3. Есть белки необычайно химически

Слайд 195. Процесс утраты трёхмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определённую структуру белка. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи.. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.
Денатурация может быть: обратимой, процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

6. Разрушение первичной структуры белковой молекулы называется деградацией.

Свойства белков

5. Процесс утраты трёхмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих

Слайд 20 Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в

жизнедеятельности клетки и организма в целом.
1. Строительная. Одна из важнейших функций белков. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

Функции белков

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.	1.

Слайд 21 2. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их

к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое.
Например, белок крови гемоглобин транспортирует О2 и СО2;
в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Функции белков

2. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела,

Слайд 22 3. Регуляторная. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов

обмена веществ. Такими белками являются гормоны – биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции (гормоны гипофиза, поджелудочной железы).
Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путём повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена.
4. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Функции белков

3. Регуляторная. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны

Слайд 23 5. Двигательная. Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех

видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Функции белков

5. Двигательная. Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании

Слайд 24 6. Сигнальная. Весьма важная для жизни клетки функция белков. В поверхностную

мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит приём сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Функции белков

6. Сигнальная. Весьма важная для жизни клетки функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных

Слайд 25 7. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые

вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

8. Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака.
Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы.

Функции белков

7. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо

Слайд 26 9. Каталитическая. Одна из важнейших функций белков. Скорость ферментативных реакций в

десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.
Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 → 2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идёт несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.
Масса фермента гораздо больше массы субстрата, та часть молекулы фермента, которая взаимодействует с молекулой субстрата получила название – активный центр фермента.

Функции белков

9. Каталитическая. Одна из важнейших функций белков. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в

Слайд 27Функции белков
Возможно ингибирование ферментов.

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения

ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные.

Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.

Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит органическое соединение небелковой природы – коферменты: ионы металлов или витамины.
Функции белковВозможно ингибирование ферментов. Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы:

Слайд 28Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту,

как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту. Отсюда – специфичность ферментов, взаимодействие с определённым субстратом.

Функции белков

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть

Слайд 29Другая гипотеза «Гипотеза индуцированного соответствия» или «гипотеза руки и перчатки» была

предложена Кошландом. По этой общепринятой в настоящее время гипотезе активный центр фермента формируется только во время образования фермент-субстратного комплекса, как и перчатка принимает форму руки только когда рука находится в перчатке.

Функции белков

Другая гипотеза «Гипотеза индуцированного соответствия» или «гипотеза руки и перчатки» была предложена Кошландом. По этой общепринятой в

Слайд 30Поскольку почти все ферменты являются белками (есть рибозимы, РНК, катализирующие некоторые

реакции), их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно работает только при определённой температуре. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50°С) каталитическая активность растёт (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза).

Функции белков

Поскольку почти все ферменты являются белками (есть рибозимы, РНК, катализирующие некоторые реакции), их активность наиболее высока при

Слайд 32Благодарю за внимание!

Благодарю за внимание!

Что такое shareslide.ru?

Это сайт презентаций, где можно хранить и обмениваться своими презентациями, докладами, проектами, шаблонами в формате PowerPoint с другими пользователями. Мы помогаем школьникам, студентам, учителям, преподавателям хранить и обмениваться учебными материалами.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть