Презентация, доклад по биологии 9 и 10 класс Белки. Строение и функции белков

Васильевна

цепочку пептидной связью аминокислот.
В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.
Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10в130 степени вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками.

(основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы).
Поскольку в организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей.
В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Значение белков в жизнедеятельности организмов

в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен (из зерна пшеницы).

История открытия белков

по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Среди сложных белков выделяют следующие классы:
Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс — протеогликаны. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины — гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части липиды. Липопротеиды выполняют функцию транспорта липидов.
Металлопротеиды, содержащие связанные ионы металлов ( меди, марганца, железа и других металлов). Выполняют транспортные функции.
Нуклеопротеиды, содержащие ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.
Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты.
Хромопротеиды — собирательное название сложных белков К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы и т.д.

Классификация белков

происходит в молекулярной машине по образованию белка — рибосоме.
При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2)(основные свойства) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH)( кислотные свойства) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.
В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды. Наличие в молекуле аминокислоты основной и кислотных групп обуславливает амфотерность и высокую реактивность .
Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон.

упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями ( в виде спирали или складчатых слоев).

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи,имеющая вид клубка ( глобула)

Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Уровни организации белка