Слайд 1Интегрированный урок в 11 классе
ХИМИЯ и БИОЛОГИЯ
Белки – природные высокомолекулярные вещества,
свойства белков, их биологические функции.
Слайд 2Цели урока:
проследить взаимосвязь строения белков с их свойствами и функциями как
высшей формы развития вещества на уровнях знания, понимания, применения, обобщения и систематизации желаемого результата;
выявить связь питания человека с его здоровьем.
Задачи урока:
расширить знания учащихся о природных высокомолекулярных веществах – белках;
формировать способность к самостоятельному приобретению знаний;
развивать умения делать выводы на основе сравнения;
работать с дополнительной литературой, реактивами;
выявить взаимосвязь биологии и химии.
развивать мышление учащихся через установление причинно-следственных связей: состав – строение – свойства – применение вещества.
Слайд 3Девиз урока.
« ... С полным основанием можно считать, что белки
– самые важные из всех веществ входящих в состав организма животных и растений»
Лайнус Полинг
Слайд 4
«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является
постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой… – причём с прекращением этого обмена прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка».
Фридрих Энгельс
Слайд 5Определение, данное Ф.Энгельсом, в научной работе «АнтиДюринг» позволяет задуматься над тем,
как современная наука представляет процесс жизни.
Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами.
Слайд 6История открытия белков
В 1754 году Я. Беккари из пшеничной муки выделил
клейкую массу – клейковину.
Слайд 7Гипотеза: между остатками аминокислот в молекуле белка существует пептидная связь (1888
Слайд 8Э. Фишер и Ф. Гофмейстер
Аминокислоты в молекуле белка связаны за счёт
аминогруппы одной кислоты и карбоксильной группы другой кислоты (1889 г.)
Э. Фишер
Слайд 9Фредерик Сенгер
Установил структуру первого белка – инсулина (1953 г.)
Слайд 10Экспресс-тест по теме «Белки»
Белки это биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды.
Аминокислоты имеют
радикал, аминогруппу и карбоксильную группу.
Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50% до 80%
Слайд 11В клетках встречается свыше 170 кислот, но «волшебными» называются всего 18
из них.
Вторичная структура белка представлена спиралью или складчатым слоем.
Все белки – это ферменты.
Слайд 12
Активный центр фермента – это липид.
Гистоны входят в состав хромосом.
Денатурация –
это восстановление трёхмерной структуры конформации белка.
Слайд 13
Аминокислота – амфотерное соединение.
Амилаза катализирует гидролиз белков.
Гемоглобин – это белок четвертичной
структуры.
Слайд 14Анаболические реакции – это реакции синтеза.
Дисульфидные мостики – это связи между
остатками аминокислоты аланина в молекуле белка.
Среди белков различают протеины и протеиды.
Слайд 16Классификация белков
Протеины -простые белки:
Альбумины
Глобулины
Проламины
Глютелиды
Склеропротеины
Глобулярные белки
Протеиды- сложные белки:
Нуклеопротеиды
Фосфорпротеиды
Хромопротеиды
Гликопротеиды
Липопротеиды
Фибриллярные белки
Слайд 20Физические свойства
Белки могут иметь различные размеры и форму. Молекулярная масса белков
от 5-10 тыс. до 1млн. Это бесцветные вещества, без вкуса и запаха, а при нагревании разлагаются без плавления. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также других веществ. Горение сопровождается запахом жжённого пера. Определение молекулярной массы и размера белка выполняется физическими методами исследования:
электроноскопии;
рентгеноструктурного анализа комплексов белков с тяжёлыми металлами.
Многие белки существуют в виде кристаллов. Большинство белков образуют коллоидные растворы, доказательством чего служит их способность рассеивать свет – эффект Тиндаля.
Слайд 21Оптические свойства
коллоидных систем
Слайд 22Светорассеяние или
эффект Тиндаля
Если на коллоидный раствор направить пучок света, то
внутри раствора можно увидеть светящийся конус
Это явление называется опалесценцией или конусом Тиндаля
Слайд 23Белки - амфолиты
В зависимости от pH среды белки могут вести себя
как катионы или как анионы.
При определении значения pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле одинаково. Такое значение pH называют изоэлектрической точкой.
В этой точке белки электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие.
Слайд 24Пенообразование
Пенообразование – это способность белков образовывать высококонцентрированные системы, «жидкость – газ»
называемые пенами. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.
Слайд 25Гидролиз белков
Одно из важных свойств белков– это гидролиз. Гидролиз
белков – это разрушение одного из важнейших уровней организации белковой материи.
В лабораторных условиях гидролиз проводят в присутствии кислот и щелочей при нагревании. Щелочной гидролиз проводят гидроксидом бария Ba(OH)2, реакция с ним происходит быстрее, кроме того, он не разрушает триптофан. В организме происходят процессы ферментативного гидролиза.
Слайд 26Гидролиз белков
Гидролиз белков происходит в желудке. Чистый желудочный сок – это
бесцветная жидкость и имеет кислую среду. Железы желудка вырабатывают фермент пепсин в неактивном виде, в активную форму он переходит при воздействии на него соляной кислоты 0,5%. Пепсин действует только в кислой среде, а при попадании в щелочную среду становится неактивным.
Слайд 27Результаты исследования желудочного сока на белок куриного яйца
Слайд 31 Денатурация – нарушение природной (нативной) структуры белка.
Денатурация – это сложный
процесс, при котором под влиянием внешних факторов: температура, механическое воздействие, действие кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, ультразвука и т.д. происходит изменение четвертичной, третичной, вторичной структуры белка. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белков не меняются.
Слайд 32Ренатурация
Ренатурация – обратимый процесс, т.е. восстановление физико-химических и биологических свойств белка.
Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект.
Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура белка.
Слайд 331. Ксантопротеиновая – взаимодействие с концентрированной азотной кислотой, которое сопровождается появлением
желтой окраски.
2. Биуретовая – взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II), в результате которой появляется фиолетово-синяя окраска.
Цветные реакции на белки
Слайд 35К. Линдерстрём-Ланг
Ввёл понятие о четырёх уровнях внутримолекулярной организации белков (начало XX
в.)
Слайд 40Энергетическая функция
При распаде 1 грамма белков выделяется 17,6 кДж энергии
Слайд 45Джеймс Самнер
Каталитическая функция
Слайд 47Классификация ферментов
А) оксидоредуктазы
Б) трансферазы
В) гидролазы
Г) лиазы
Д) изомеразы
Е) лигазы
Сопоставьте в правильные пары название групп ферментов и выполняемые ими функции в живых организмах.
1) участвуют в расщеплении органических веществ с помощью воды
2)ответственны за реакции окисления и восстановления
3) переносят определённые группы атомов с одной молекулы на другую
4) расщепление веществ без участия воды
5) катализируют реакции соединения двух молекул, используя энергию АТФ
6) способствуют внутренним , в том числе, пространственным изменениям
Слайд 49Функции белков
Распределите цифры по
колонкам относительно первой, соотнеся функциональную группу и соответствующий белок
Слайд 50Ключ
1) 14 21
2)15 17
3) 13 22
4)12 20
5) 11 18
6) 16 23
7)
9 24
8) 10 19
Слайд 52Аминокислоты.
Молекула белка состоит из
20 аминокислот, которые
разнообразно чередуются.
R1 - Глицин
(гли)
R2 – Аланин (ала)
R3 – Валин (вал) *
R4 – Лейцин (лей) *
R5 – Изолейцин (илей) *
R6 – Серин (сер)
R7 – Треонин (тре) *
Слайд 53«*» 10 из которых незаменимы и должны поступать с растительной и
животной пищей.
R8 – Тирозин (тир)
R9 – Фенилаланин (фен) *
R10 – Триптофан (три) *
R11 – Аспарагиновая кислота (анс)
R12 – Глутаминовая кислота (глн)
R13 – Лизин (лиз) *
R14 – Аргинин (арг) *
Слайд 54R15 – Гистидин (гис) *
R16 – Аспарагин (асп)
R17 – Глутамин (глу)
R18
– Цистеин (цис)
R19 – Метионин (мет) *
R20 – Пролин (про)
Слайд 58Потребность человека в белках
В питании младенцев белки составляют 100% рациона (молоко
матери);
у детей от года до 3-х лет – 75%;
от 3 лет до завершения роста (20 лет) – не менее 50 %;
у взрослого человека в среднем 14%;
для женщины в период беременности и кормления грудью эта цифра возрастает до 70% от суточной нормы.
Слайд 59 Основные продукты с высоким содержанием белка
Яйца – 17%
Творог –
14%
Сыр - 30%
Мясо птицы – 15-20%
Говядина – 25%
Печень – 25%
Рыба – 15-25% в зависимости от вида
Соя – 14%
Брюссельская капуста – 9%
Крупы – 10-12%
Слайд 60
Фрукты –
источники растительного белка
Слайд 61Проблемы, возникающие
при недостатке белка
замедление роста и развития детей;
у взрослых -
нарушения деятельности желез внутренней секреции, изменения в печени, изменения гормонального фона, нарушения выработки ферментов, вследствие чего, ухудшению усвоения питательных веществ, многих микроэлементов, полезных жиров, витаминов;
ухудшение памяти, снижение работоспособности, ослабление иммунитета из-за снижения уровня образования антител, авитаминоз;
ослабление сердечной и дыхательной системы, потеря мышечной массы.
Слайд 62Избыток белка в организме
Превышение потребления в 1,7 г на килограмм веса:
провоцирует
кислую реакцию организма, что приводит к потере кальция;
может вызвать развитие подагры;
избыток белка перегружает пищеварительную систему,
способствует ухудшению аппетита, повышенной возбудимости центральной нервной системы, а также желез внутренней секреции.
накапливаются жировые отложения в печени,
страдает сердечнососудистая система, печень и почки, нарушается витаминный обмен.
Слайд 63Рекомендации
Не употреблять полуфабрикаты и мясные продукты длительного хранения (колбаса, сосиски,
ветчина, сардельки).
Не злоупотреблять жирными сортами мяса и рыбы.
Больше есть мясо птицы, яйца, нежирную говядину, растительные белки.
Не соединять белки с углеводами, лучшим добавлением будет овощной салат.
Белковую пищу необходимо употреблять вечером до 18.00 часов.
Предпочтительные белковые продукты: яичный белок, обезжиренный творог, нежирные сорта сыра, нежирная свежая рыба и морепродукты, молодая баранина, нежирная телятина, куры, индейка(мясо без кожицы), соевое молоко, соевое мясо.
Слайд 64Основное правило при выборе белковой пищи
Выбирать продукты необходимо с низким содержанием
жира и с высоким белка.
Слайд 66
Новости науки
Интересные факты про аминокислоты и белки:
Во время стресса, нужны обязательно
аминокислоты. Если нужные аминокислоты отсутствуют, то страдает иммунитет. Считается, что если хотя бы одна из 22 аминокислот не будет поступать в организм длительное время, то может наступить смерть.
Слайд 67Самый большой белок в нашем организме по аминокислотной цепочке – титин,
он состоит из 38 138 аминокислот.
В течение 5-6 месяцев происходит полная замена собственных белков человека.
Белки просто необходимы тем, кто простыл. В это время потребность организма в белках увеличивается примерно на 30-40%.
Белки могут сделать нас счастливыми. Гормон удовольствия – серотонин образуется из аминокислоты триптофана.