Презентация, доклад на тему Биополимеры. Белки, их строение и функции

полимерные соединения, мономерами которых служат аминокислоты.
В организме человека белки расщепляются до аминокислот и могут быть заменимыми или незаменимыми

вместе с животной или растительной пищей Данное обстоятельство обусловлено тем, что ферментативная система высших животных не позволяет синтезировать радикалы этих соединений

способен обходится без них длительный период времени, если только поступают вещества для их формирования.

вырабатываются организмом, но в недостаточном размере. В связи с этим, рекомендуется дополнительное их применение с пищей

класса являются:
альбумины – белок яйца;
глобулины – в мышцах, крови, молоке, некоторых видах бобовых и семян;
проламины – белки растительных культур (пшеницы, кукурузы, ржи, овса, ячменя);
глютелины находятся в семенах пшеницы и риса.

Основные белки этого класса: нуклеопротеиды помимо белковой части располагают нуклеиновыми кислотами;
липопротеиды – включают жиры;
в фосфопротеидах – присутствует фосфорная кислота.

разнообразно чередуются.

Общая формула аминокислот

группа  (–COOH) - кислотная, характерная для всех органических кислот

Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания.
Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:     

в виде алейроновых зерен. Алейроновые зерна представляют собой высохшие вакуоли. Белковые вещества, находящиеся в клеточном соке в виде растворов, при потере влаги превращаются в твердые зернышки, которые имеют вид небольших комочков (например у злаков) или образуют тельца своеобразного строения.

скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

первичная

вторичная

третичная

четвертичная

возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

Так возникает вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков, соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.

Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными (S-S) связями.

нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными
прочность этих связей может быть легко нарушена.

внутриклеточных структур и наружной
плазматической мембраны клетки

Синтез собственных
(специфических) белков

имеются специальные сократительные белки, обеспечивающие специальное функционирование этих клеток.

глобина

Гем (небелковая
часть, содержащая железо)

Глобин(белок)

Гемоглобин (находится в эритроците)

Функция гемоглобина

Газообмен

В легких кровь насыщается О2 и отдаёт СО2
В тканях отдаёт клеткам О2 и насыщается СО2

+

уничтожающих возбудителей болезней, попавших в организм

Лейкоциты
(клетки крови)

Вырабатывают антитела
белковой природы

Иммунитет

Негативное воздействие
На возбудителя болезни
(чужеродный белок)

расщеплении полипептидной молекулы

Химические процессы энергетического обмена
(в том числе - окисление)

Белок пищи

Аминокислоты

Углекислый газ, вода, аммиак

Мочевина, соли мочевой кислоты

+

Свободная энергия

Использование клеткой

Потери во внешнюю среду

Совершение механической работы

Синтез АТФ