Презентация, доклад по химии на тему Ферменты (10 класс)

пищевых ферментов снижает темп этого истощения, тем самым приводя к долгой и здоровой жизни» (доктор Хауэлл, Enzyme Nutrition, 1995).
Ферменты необходимы для каждого химического действия, происходящего в нашем теле. Всеми тканями мышц, костей, органов и клеток управляют именно они.
Пищеварительная и иммунная системы, кровь, печень, почки, селезёнка и поджелудочная железа, а также способность видеть, думать, чувствовать и дышать (на самом деле – функционирование каждой клетки тела) – всё зависит от ферментов.
Все потребляемые витамины и минералы, все вырабатываемые организмом гормоны нуждаются в ферментах, чтобы работать должным образом. Каждая метаболическая функция организма регулируется ферментами. Выносливость, энергетический уровень, способность перерабатывать витамины и минералы, иммунная система – всё контролируется ферментами.

мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен.
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей.
В 1897 году Э. Букнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии.
Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером.
В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

на два типа процессов: синтез (анаболический) и распад (катаболический), то соответственно можно выделить и два типа ферментов: анаболические и катаболические.
Примером анаболического фермента может служить глутаминсинтетаза:



Примером катаболического фермента может служить мальтаза:

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками.
Сейчас известно более 2000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов.

значения молекулярной массы. Действительно, она может колебаться в пределах от 105 до 107, а это значит, что по своему размеру молекулы ферментов попадают в разряд коллоидных частиц.
Каждый фермент ускоряет либо одну реакцию, либо группу однотипных реакций. Эту особенность называют селективностью (избирательностью) действия.
Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью. Скорость некоторых ферментативных реакций может быть в 1015 раз выше скорости реакций, протекающих в их отсутствие.
Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определённой среде раствора, при определённых значениях так называемого pH (водородный показатель).
Величина pH характеризует кислотность и основность растворов и может принимать значения от 1,0 до 14,0.

приблизительно при температуре 37°С.
Человек погибает при температуре ниже 35°С и выше 42°С из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно, прекращаются обменные процессы, благодаря которым и функционирует организм.

Свойства ферментов

и коферментов.
В некоторых случаях кофермент очень прочно соединён с белком, как, например, у каталазы, где кофермент представляет собой комплексное соединение железа с белком – гемоглобин.
В других ферментах коферменты представляют собой вещества, близкие к витаминам, которые являются предшественниками коферментов.
Например, из витамина B1 (тиамина) в клетках образуется тиаминпирофосфат – кофермент важного фермента, входящего в группу декарбоксилаз; из витамина B12 образуются коферменты, необходимые для усвоения жирных кислот с нечётным числом атомов углерода.

Свойства ферментов

могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.
Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп.
Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Строение ферментов

питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.
Ротовая полость
На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.
Желудок
Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.
Поджелудочная железа
На этом этапе «работают»: трипсин – отвечает за расщепление белков; альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов; эластазы – расщепляют некоторые виды белков; нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты; стеапсин – способствует усвоению жирной пищи; амилаза – отвечает за усвоение крахмалов; липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

уровню аминокислот; сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы; мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар); лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах); липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот; эрепсин – воздействует на протеины; изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.
Толстый кишечник
И здесь работает большое количество ферментов.
Рассмотрим только некоторые из них: эндопротеаза – расщепляет пептидные связи; панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков; пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах; ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых; фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов.

Пищевые ферменты и их значение

используют в различных отраслях промышленности.
Например, протеолитический фермент папаин (из сока папайи) – в пивоварении, для мягчения мяса; пепсин – при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин – при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) – в сыроварении.
Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы – для осветления фруктовых соков.
Ферменты необходимы при установлении структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, в генетической инженерии и т. д.

Применение ферментов

эффективной работы ферментов. В основе действия многих токсичных веществ (ядов) лежит их способность ингибировать ферменты; таким же эффектом обладает и ряд лекарственных препаратов.
Нередко действие лекарственного препарата или токсичного вещества можно проследить по его избирательному влиянию на работу определенного фермента в организме в целом или в той или иной ткани.
Например, мощные фосфорорганические инсектициды и нервно-паралитические газы, разработанные в военных целях, оказывают свой губительный эффект, блокируя работу ферментов – в первую очередь холинэстеразы, играющей важную роль в передаче нервного импульса.

Применение ферментов

используются, например, в процессах приготовления пищи, в производстве пищевых продуктов и напитков, фармацевтических препаратов, моющих средств, текстиля, кожи и бумаги.

Применение ферментов

Примеры