Презентация, доклад по биологии Белки.Функции

свойства, определяемые радикалами аминокислот. Различают кислые, основные и нейтральные белки. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов – гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне.

Свойства белков

кератин, коллаген).

3. Есть белки необычайно химически активные (ферменты), есть химически неактивные.

4. Есть устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка.

Свойства белков

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определённую структуру белка. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи.. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.
Денатурация может быть: обратимой, процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

6. Разрушение первичной структуры белковой молекулы называется деградацией.

Свойства белков

жизнедеятельности клетки и организма в целом.
1. Строительная. Одна из важнейших функций белков. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

Функции белков

к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое.
Например, белок крови гемоглобин транспортирует О2 и СО2;
в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Функции белков

обмена веществ. Такими белками являются гормоны – биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции (гормоны гипофиза, поджелудочной железы).
Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путём повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена.
4. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Функции белков

видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Функции белков

мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит приём сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Функции белков

вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

8. Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака.
Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы.

Функции белков

десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.
Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 → 2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идёт несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.
Масса фермента гораздо больше массы субстрата, та часть молекулы фермента, которая взаимодействует с молекулой субстрата получила название – активный центр фермента.

Функции белков

ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные.

Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.

Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит органическое соединение небелковой природы – коферменты: ионы металлов или витамины.

как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту. Отсюда – специфичность ферментов, взаимодействие с определённым субстратом.

Функции белков

предложена Кошландом. По этой общепринятой в настоящее время гипотезе активный центр фермента формируется только во время образования фермент-субстратного комплекса, как и перчатка принимает форму руки только когда рука находится в перчатке.

Функции белков

реакции), их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно работает только при определённой температуре. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50°С) каталитическая активность растёт (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза).

Функции белков